Порошок трипсину CAS 9002-07-7

Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. є одним із найдосвідченіших виробників і постачальників порошку трипсину cas 9002-07-7 у Китаї. Ласкаво просимо до оптового оптового продажу високоякісного порошку трипсину cas 9002-07-7, який продається тут з нашої фабрики. Хороший сервіс і доступні ціни.

Порошок трипсинує типом протеази, EC 3.4.4.4, молекулярна формула C35H47N7O10, CAS 9002-07-7, це серинова протеаза, витягнута з підшлункової залози корів, овець і свиней. У хребетних він функціонує як травний фермент. У підшлунковій залозі синтезується і виділяється в складі панкреатичного соку попередник трипсину — трипсиноген. Він обмежений ентерокіназою або трипсином для розщеплення на активований трипсин, який є ендопептидазою, яка може розщеплювати карбоксильну сторону залишків лізину та аргініну в поліпептидних ланцюгах. Він не тільки функціонує як травний фермент, але також обмежує розкладання попередників інших ферментів, таких як хімотрипсин, карбоксипептидаза та фосфатидилхолін, тим самим активуючи їх. Це найбільш специфічна протеаза і незамінний інструмент для визначення амінокислотного розташування білків.
Тип протеази, яка є сериновою протеазою, видобутою з підшлункової залози корів, овець і свиней, і функціонує як травний фермент у хребетних. Попередник трипсину, трипсиноген, синтезується та секретується у вигляді компонентів панкреатичного соку в підшлунковій залозі та розщеплюється на активний трипсин під дією ентерокінази або трипсину. Це ендопептидаза, яка може розщеплювати карбоксильну сторону залишків лізину та аргініну в поліпептидних ланцюгах. Він не тільки функціонує як травний фермент, але також обмежує розкладання попередників, таких як хімотрипсин, карбоксипептидаза, фосфоліпаза тощо. Це найбільш специфічна протеаза та незамінний інструмент для визначення розташування амінокислот білка.

Порошок трипсинуце сублімований-препарат, отриманий шляхом вилучення та очищення кристалів із підшлункової залози корів, свиней і овець. Легко розчиняється у воді, не розчиняється в органічних розчинниках, таких як хлороформ, етанол та ефір. При рН 1,8 короткочасне-кип’ятіння майже не інактивує; Нагрівання в лужному розчині викликає денатурацію та випадання осаду, тоді як Ca2+має захисну та активуючу дію. Ізоелектрична точка трипсину дорівнює pH 10,1.

 

Бичачий трипсин спочатку складався з 229 амінокислот, що містять 6 пар дисульфідних зв'язків, і його амінокислотна послідовність і кристалічна структура були з'ясовані. Під час самокаталізу активності ентерокінази пептидний зв’язок між N-кінцевими залишками лізину та ізолейцину зимогену гідролізується, вивільняючи валін-тіантіантіан-лізин 6-пептид і генеруючи активний трипсин. Бичачий трипсин має 223 амінокислотні залишки та молекулярну масу 23800. Залишок серину в активному центрі є важливою сериновою протеазою.

 

Хімічна структура свинячого трипсину дуже схожа на бичачий. У послідовності амінокислотних залишків лише 41 амінокислотний залишок відрізняється, але молекулярна конфігурація значно відрізняється. Коефіцієнт розрахунку S20W становить 2,77S, pI=10.8. Термічна стабільність більш стабільна, ніж бичачий трипсин, а захисний ефект Ca2+на фермент не такий значний, як у великої рогатої худоби та овець. Немає центрального сайту для хелатування Ca2+.. Існує 6 пар дисульфідних зв’язків, і розрив 1-2 зв’язків не пошкоджує повну структуру молекули ферменту та захищає його активність. Активність ферменту еквівалентна 72% великої рогатої худоби та 61% овець відповідно.

Трипсин овець подібний до трипсину великої рогатої худоби та свиней, але його активність трохи вища, ніж у великої рогатої худоби та свиней.
Специфічна дія трипсину включає пептидні зв’язки, що складаються з карбоксильних груп аргініну та лізину лужних амінокислот. Самі ферменти легко піддаються автолітику, перетворюючи - трипсин на - трипсин, який далі розкладається на трипсиноподібні ферменти та навіть фрагменти. Їх активність поступово знижується і втрачається.

 

Крім того, що він присутній у хребетних, він також існує в широкому спектрі організмів, таких як шовкопряди, морські колісниці, вусоногі молюски та актиноміцети. Крім того, протеази, такі як тромбін, фібринолітичний фермент і вазопресин, які пов'язані зі згортанням крові і запаленням у вищих тварин, тісно пов'язані з трипсином з точки зору хімічної структури і специфічності. Можна вважати, що ці ферменти еволюціонували від загального ферменту-предка. Трипсин і еластаза також мають близькі стосунки за структурою і каталітичним механізмом, але їх специфіка зовсім інша.

 

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 необоротна інактивація. Са2+надає стабілізуючу дію на активність ферментів; Іони важких металів, органічні сполуки фосфору DFP, природні інгібітори трипсину сильно пригнічують його активність. Використовується клінічно для проти-запальних і проти-запальних цілей, а також промислово використовується у виробництві шкіри, обробці шовку-сирцю, харчовій промисловості тощо.

Спосіб приготуванняпорошок трипсину:

Фізичні та хімічні властивостіпорошок трипсину:

Трипсин – це сублімований-препарат, виготовлений із очищених кристалів підшлункової залози великої рогатої худоби, свиней і овець. Легко розчинний у воді, нерозчинний у хлороформі, етанолі, ефірі та інших органічних розчинниках. При рН 1,8 короткочасне кип'ятіння майже не інактивує; При нагріванні в лужному розчині денатурація випадає в осад, Са2+чинить захисну та активуючу дію, а ізоелектрична точка трипсину становить рН10,1.
Бичачий трипсин складається з 229 амінокислот і містить 6 пар дисульфідних зв'язків. Уточнено його амінокислотну послідовність і кристалічну структуру. Під час активного аутокаталізу ентерокінази пептидний зв’язок між N-кінцевими залишками лізину та ізолейцину зимогену гідролізується, вивільняючи Val - день - день - день - день - день - пептид лізину 6 і утворюючи активний трипсин. Бичачий трипсин має 223 амінокислотні залишки з молекулярною масою 23800. Залишки серину в активному центрі є незамінним серином.

Хімічна структура свинячого трипсину дуже схожа на бичачий. У послідовності амінокислотних залишків лише 41 амінокислотний залишок відрізняється, але молекулярна конфігурація сильно відрізняється. Коефіцієнт седиментації S20W становить 2,77S, pI=10.8, а термічна стабільність більш стабільна, ніж у бичачого трипсину. Захисний ефект Ca2+на фермент не такий очевидний, як у великої рогатої худоби та овець, і немає центральної частини хелатного Ca2+.. Існує 6 пар дисульфідних зв’язків і 1~2 розірваних зв’язків, що не руйнує повну структуру молекули ферменту та захищає активність ферменту. Активність ферменту еквівалентна 72% великої рогатої худоби і 61% овець. Трипсин овець подібний до трипсину великої рогатої худоби та свиней, але його активність трохи вища, ніж у великої рогатої худоби та свиней.

Трипсин специфічно діє на пептидні зв'язки, що складаються з основних амінокислот аргініну та лізину-карбоксилу. Сам фермент легко автолізувати - Трипсин перетворюється на - Трипсин далі розкладається на триптазу та навіть фрагменти, а його активність також поступово знижується та втрачається.

Окрім хребетних, він також існує в широкому спектрі організмів, таких як шовкопряд, марихуана, раки та актиноміцети. Крім того, тромбін, фібринолітичний фермент, вазодилататор та інші протеази, пов'язані зі згортанням крові та запаленням вищих тварин, тісно пов'язані з трипсином з точки зору хімічної структури та специфічності. Можна вважати, що ці ферменти в процесі еволюції відокремилися від ферментів загального предка. Хімотрипсин і еластаза також тісно пов'язані за структурою і каталітичним механізмом, але їх специфіка зовсім інша.

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9.0. Са2+може стабілізувати активність ферментів; Іони важких металів, фосфорорганічні сполуки, ДФП, природні інгібітори трипсину сильно пригнічують його активність. Використовується для проти-запальних заходів і зменшення набряклості в клініці, а також для виробництва шкіри, обробки шовку-сирцю та харчової промисловості.

Популярні Мітки: трипсин порошок cas 9002-07-7, постачальники, виробники, фабрика, опт, купити, ціна, оптом, продаж